膜蛋白-生物膜所含的蛋白叫膜蛋白，是生物膜功能的主要承當者膜蛋白的分類（與脂單層的位置關1.整合蛋白又稱整合蛋白（)2.外周蛋白（)3.錨定蛋白（lipid-)3.響應細胞膜兩側的訊號，并將其傳遞到膜的另左側；4.產生可溶代謝物（獼猴桃糖和多肽）的跨膜轉運系統；5.通過與細骨架中的非膜結合大分子以及胞外基質的互相作用來調節細胞的形態結構。整合蛋白占膜蛋白的70％～80％。它們部份或全部嵌入膜內，有的則全部跨膜分布，如受體、通道、離子泵膜孔（proe）、運載體（）以及各類膜要深入了解膜蛋白的功能必須解析它們的三維結構。在整個真核細胞所包含的蛋白質中，據恐怕，14~13為內在蛋白。人類基因組研究的初步結果表明，在全長約30億核苷酸對中只有30000~40000個基因能編碼并抒發蛋白質，其中內在膜蛋白也差不多占14~13.其他模式生物的基因組所抒發的蛋白質中，內在蛋白也占相像的比列。反正，內在膜蛋白三維結構的解析，無論對整個細胞重要功能的深入探求，還是從后基因組研究考慮都是非常重要的。
據悉，內在膜蛋白三維結構的解析也有很顯著的的應用前景，與醫學的關系尤為密切。有人恐怕，50%的受體和通道可能是抗生素的靶標。內在膜蛋白的異常與一些遺傳病【如囊性纖維變性受體()】癌癥甚至神經退行性疾患【如老年性癡呆（）、鉑金森病（’）】等有關。因而內在膜蛋白三維結構無疑對新藥的發覺、設計、篩選都有很大的作用。大腸球菌MsbA的三維結構按照世界衛生組織的統計，全世界各類感染疾患約有60%與多藥耐受性的病菌有關，每年大量腫瘤病人的不治殉職也與癌癥細胞的多要耐受性有關。造成多藥耐受性的誘因之一在于細胞質膜存在一種內在膜蛋白——ABC轉運體，因而研究解析它的結構對于找尋開發新藥似乎很重要的。日本Chang與Roth成功地從大腸球菌中分離、純化一種具有多藥耐受性的ABC載體轉運體（ATP-sport）的氫鍵MsbA。這些ABC蛋白轉運體以二聚體方式存在。我國的研究現況其實，內在膜蛋白三維結構的解析即使取得不少可喜的成績。但總的來說尚未取得突破性進展細胞膜蛋白，任道而重遠。
盡管探求性很強，難度很大，周期很長，但鑒于它的重要性細胞膜蛋白，世界各國仍給以很大的關注，從近來幾年的發展情況來看，與日本、德國相比較，日本和韓國有后來居上的趨勢。我國對生物膜三維結構的解析研究也艱辛地開始起步我國光合作用膜蛋白研究獲重大成果——測定萵苣主要捕光復合物晶體結構光合作用由捕光系統和光反應系統共同完成,捕光復合物這些膜蛋白的三維結構是研究動物怎么高效借助光能的結構基礎。LHC—是紅色動物中濃度最豐富的主要捕光復合物,它是由蛋白質分子、葉綠素分子、類胡冬瓜素分子和糖類分子組成的一個復雜分子體系,被鑲嵌在生物膜中,具有很強的疏水性,無法分離和結晶。膜蛋白與轉導的研究進展訊號轉導受體都是膜固有蛋白，有一個或幾個疏水跨膜序列。訊號轉導受體的胞外區坐落親水環境下，單獨抒發的胞外區比較容易結晶。訊號轉導受體的胞外是受體與配基結合的部位，且通常保留著與配基結合的性質，因而能提供大量的信息。而質膜訊號轉導受體常常是抗生素作用的靶標，闡述受體的結構與功能除了有重要的基礎研究意義，并且有重要的應用前景。隨著對膜蛋白晶體結構解析能力的提升，更多的受體結構將被揭示，而從膜的角度研究受體與膜脂的互相作用、受體在膜上側向擴散的規律、受體在體外與脂類體的重組等研究也會越來越深入。
屬于黃病毒家族的一員，其基因組全長約9.4kb，編碼3010～033個多肽的多蛋白前體。E1糖蛋白是一個約30～35kD的糖基化蛋白，含N-糖基化位點5～6個，脫糖基后為21kD。E2糖蛋白含糖基化位點約11個，其糖蛋白的分子量為58kD～70kD，在內源性糖基化酶的作用下，得36kD～40kD的脫糖基蛋白。目前的研究表明，HCVE1、E2蛋白通過非共價鍵相連產生異源二聚體，代表了HCV包膜糖蛋白的天然構型。HCV包膜糖蛋白的汗液免疫HCV外膜區B細胞表位。病毒的包膜蛋白對于寄主形成汗液免疫反應很重要，由于寄主首先接觸的是包膜蛋白，但是這種蛋白的抒發水平較高；寄主的保護性免疫常依賴于針對病毒表面蛋白的抗原，該抗原能阻斷病毒與敏感細胞的結合，也可能通過加大細胞免疫清理病毒因而，研究針對HCV包膜蛋白的汗液免疫具有重要意HCV感染后血漿中病毒濃度極低，同時目前欠缺有效的體外培養系統及合適的植物模型飼養病毒，未能獲得大量的天然病毒抗體.目前只能通過合成肽或基因重組的方式，獲得HCV包膜蛋白抗體，用于研究HCV感染者中針對HCV包膜蛋白的免疫特點。膜蛋白研究新技術利伊諾學院()的生物理家研制出一項新的技術來解決研究細胞膜蛋白的難細胞膜蛋白之所以難研究是在于它們從細胞膜上純化下來之后就難以行使其正常功能。
為了解決這項困局，等人研制出一種脂類納米圓盤來取代細胞膜上磷脂單層()，讓被純化下來的細胞膜蛋白還能與通常細胞膜蛋白一樣行使其正常功能。這些納米圓盤的結構如同通常細胞膜一樣，由兩層背對背的磷脂()所組成，為了使納米圓盤表面保持平坦，其研究小組模仿制做臺灣拉面的方法，將其純化下來的膜蛋白當作餡兒，將其磷脂當成肉松包裝紙使磷脂緊密圍繞在膜蛋白周圍。因為納米圓盤看上去形似套在膜蛋白的項鏈，為了突顯項鏈的光芒—也就是印證嵌在里頭的膜蛋白才能發揮正常功能，的研究,純化出一種醫治腎臟病抗生素的目標膜蛋白--β2腎上腺素接受器szlig;將其嵌入納米圓盤中，并觀察其加入抗生素后膜蛋白變化。結果發覺到抗生素與接受器結合后，使其構象發生改變，但是讓細胞內重要的訊息傳導物質釋放下來，否認嵌在納米圓盤的膜蛋白才能行使其功能。威斯康辛學院物理系院長強調這項研制成果可以幫助進一步探求細胞膜蛋白未知的領域，并將細胞膜蛋白的研究推動原子層級，創造與X光結晶繞射法結合的可能性，讓細胞膜蛋白研究步入新的里程碑。
科學家成功開發螢光波譜新技術研究膜蛋白運動該項研究成果解決了在該領域存在的常年爭辯：一個鉀離子的4個亞單元到底是各自獨立發揮作用還是協同發揮作用。膜蛋白的主要功能是控制細胞與其周邊環境的離子交換離子通道類似于一臺大型納米機器或納米蝶閥，假如那些微小球閥運轉失靈，將引起人體胸肌、中樞神經系統和腎臟等發生各類遺傳疾患。與拍照機的焦段原理相像，這種膜蛋白通過開啟和關掉動作來控制細胞與其周邊環境的離子交換運動，這些離子交換運動促使了順著我們神經細胞的聯通號的傳輸。那些細微球閥的規格大約是人眼眼瞳大小的百萬分之一。加美科學家所采用的新技術可檢測到單離子通道，并可研究離子通道內部不同部份之間怎樣進行信息溝通。由美國芝加哥學院化學系院長里卡德.布朗克牽頭的聯合小組對基于4個同樣的亞單元構建的鉀離子通道進行了研究，這些鉀離子通道產生了可以穿過膜的微細小孔，小孔才能打開和關掉以開通或阻斷離子傳導。科學家使用新開發出的螢光波譜技術，分辨出4個亞單元，首次實現了對4個亞單元的運動分別進行跟蹤研究。她們發覺，4個亞單元分子是協同發揮作用的，因而解釋了為什么在電生理學實驗中沒有在電壓中發覺中間級。