1）先分離膜，之后提取；如選用冷熱交替法、反復凍融法、超聲破碎法、玻璃勻漿法、自溶法和酶處理法促使細胞破碎，之后通過出家離心得到富含膜蛋白的粗組分。（比如：液氮碾磨組織，加入勻漿緩沖液及蛋白酶抑制劑。差速離心。蔗糖密度梯度離心。搜集37%與41%間的成份，即為質膜部份。裂解即可搜集膜蛋白）
2）用特殊的去污劑選擇性的分離。從膜上提取蛋白有許多困難.在多數情況下，都是采用去垢劑將疏水蛋白從其膜結構中溶化出來，之后將蛋白質穩定.去垢劑的選擇一般是根據他對所須要蛋白質的提取效率來確定，但在個別情況下，還要考慮到之后的純化步驟.其實許多膜蛋白必須在去垢劑存在的情況下進行純化，但最終仍可能須要去除去垢劑.這往往會導致蛋白質失活，但若果蛋白質是用于測序的，他將不是一個問題.倘若不是用于測序的，可考慮使用才能粘附去垢劑的疏水珠.許多文獻和生化試劑供應商的產品目錄中，都介紹有許多種不同的可拿來溶化膜蛋白的去垢劑.但是，她們并不是普遍適用的.在設計膜蛋白溶化方案時，必須考慮某一去垢劑的特殊性質.如X-100在280nm處有吸收，假若某蛋白質的測試與280nm處的吸收有關，就應防止使用這類去垢劑.
將膜劑型與胞質蛋白及細胞核分離后，再進一步從細胞膜劑型上將所需的膜蛋白增溶出來.這些做法的用處是可以用強烈的去垢劑提取細胞骨架的相關蛋白，而無需考慮胞質蛋白、細胞核成份或染色質成份的混進.使用這些方式所獲得的膜蛋白，無論在種類上還是數目上，都比酸溶化法所得到的蛋白（
3)膜蛋白色譜(of,CMP)CMP+分離強疏水性蛋白、多肽混和物的層析系統細胞膜蛋白，通常有去垢劑（如SDS）溶化膜蛋白后產生SDS-融膜蛋白，并由甲基磷灰石為固定相的木柱分離純化。甲基磷灰石柱具有陰離子乙酸官能團（P-端），又具有陽離子鈣（C-端），與固定相結合主要決定于膜蛋白的大小、SDS結合量有關。借助原子散射法研究cAMP的分離機制發覺，樣品與SDS結合后在離子交換柱上存在SDS分子、帶電荷多肽與固定相中帶電離子間的交換，進而達到分級分離的目的。
4)次序抽提法：按照細胞蛋白溶化性的差別，器具有不同溶化能力的蛋白溶化液進行抽提的方式。用Tris堿堿液裂解細胞提取高溶化性蛋白；把未溶化的用標準液溶化提取高疏水性蛋白；最后用含復合表面活性劑的蛋白溶化液，最后可以再度抽提前兩次抽提后不能溶化的膜蛋白。
5)
原理：高滲的蛋白裂解液讓細胞溶漲斷裂后，超高速離心
評價：雖然分級(胞漿和胞膜)之間有清洗的步驟,并且可溶性蛋白組分和膜蛋白組分之間依然有不少重復的點.該方式相較MP院士在1998年上發表的分級抽提法除以了第一步(用tris抽提水溶性蛋白)和最后一步(極難溶蛋白),在操作上也作了簡化,總而言之是一種不錯的方式。（）
6)-based：提取時先裂解液裂胞膜（選用不同的去污試劑是關鍵）細胞膜蛋白，梯度離心分離細胞器(ER)，之后分級抽提方式。諸如，除去細胞器以后的就是核膜，再裂解得到核膜蛋白。而膜蛋白是裂胞膜時不溶的部份。
總的體會：細胞的量要很充足。以后的定性鑒別常用的技巧有單向免疫擴散、免疫電泳及聚丙稀丙酯凝膠電泳等。純化蛋白質含量的定量測定可用雙縮脲法、酚試劑法或紫外光吸收法定量鑒別膜蛋白，便捷迅速。
到目前為止，提取膜蛋白一直是蛋白學的一個困局。