紅細胞在低滲氨水中破溶，Hb等內容物溢出，可得到較純的紅細胞膜，稱為血影（ghost）。人紅細胞膜由蛋白質、脂質、糖類及無機離子等組成，其中蛋白質占49.2%、脂質43.6%，脂類約8%。與其他細胞相比，紅細胞含脂類較多。
膜脂類磷脂與尿酸
膜脂類主要由磷脂及尿酸組成（下表）。其中磷脂占60%，甘油三酯和中性脂肪占33%，其余是糖脂質化合物。磷脂主要是磷脂酰膽堿（PC），占28%；磷脂酰乙酸胺（PE），占27%；磷脂酰丙氨酸（PS），占14%；鞘磷脂（SM），占27%；磷脂酰肌醇（PI）、磷脂酸、溶血磷脂酰膽堿等約占2%～3%。各類磷脂所含的脂肪酸都不同，通常規律在甘油的α-碳連結的是飽和脂肪酸，β-碳連結的是不飽和脂肪酸。各類磷脂肪酸濃度。但脂肪酸濃度不穩定，依飲食及外環境的改變而異。紅細胞不能合成脂肪酸，主要與血清中的脂肪酸進行交換更新。磷脂中以PC交換最快，1%/h，SM最慢。紅細胞膜上的非水解固醇與血清中非水解尿酸交換很快，因為血清內卵磷脂-尿酸甲基轉移酶（-）可將膽固醇酸酯轉化成尿酸，所以膜與血清中甘油三酯可很快達平衡。
紅細胞膜脂類組成
紅細胞膜磷脂中脂肪酸的濃度（占總脂肪酸的%）
注：+表示濃度不足1%
糖脂
糖脂有多種，紅細胞膜的糖脂主要是鞘糖脂。鞘糖脂是以鞘氨醇為骨架，通過丙酯鍵與一個脂肪酸相連，其極性背部是糖原或黃酮。紅細胞膜中的鞘糖脂因為糖的組分及結構的不同，也有多種；糖與糖的聯接很復雜，有1-3，1-4，1-6聯接，還有羰基結構，所以鞘糖脂的種類好多。鞘糖脂有許多功能，如紅細胞上的血型物質都與糖脂結構有關。
膜蛋白
紅細胞膜蛋白分為外周蛋白和內在蛋白。采用十二羥基磺酸鈉聚丙烯丙酯電泳（SDS-PAGE），用考馬亮藍染色，可將紅細胞膜的蛋白質分成7（或8）條主帶，按命名為1、2、3、4、5、6、7、8。用過碘酸-雪夫試劑染色（PAS染糖蛋白）可見4條帶。當紅細胞膜用x-100處理約1小時，除去大部份膜磷脂及尿酸，余下的膜在相差顯微鏡下觀察仍為雙凹圓盤形，這時的膜組成有區帶1、2、2.1、4.1、4.9及5，這種蛋白被稱為“膜骨架蛋白”（）或殼（shell），它們在維持紅細胞形態及功能上起著重要的作用，參見下表1。其基因特征參見下表2。再有網織紅細胞與成熟紅細胞膜蛋白也有不同，在成熟過程中一些膜蛋白遺失，如轉鐵蛋白、胰島素受體、纖連蛋白受體在成熟紅細胞內沒有。
紅細胞膜的主要蛋白質
注：*：加合蛋白。有αβ兩種亞基
**，P55這兩種蛋白在SDS-PAGE都在帶4.9位置，所以寫在4.9的旁邊，但不是同一個蛋白
膜蛋白的基因特征
注：HE：遺傳性橢圓形紅細胞增多癥（）；HPP：遺傳性熱變性異形紅細胞增多癥（）；HS：遺傳性球狀紅細胞增多癥（）；SAO：越南卵形紅細胞增多癥（Asian）；RTA：腎小管酸中毒（renal）
一、區帶1和2蛋白合稱為收縮蛋白（）。坐落紅細胞膜的外側，滿布于胞質中，有伸展及收縮功能，是紅細胞膜骨架蛋白中最主要的組成部份。收縮蛋白由α和β亞基組成，分子量分別為240kD和220kD。α亞基和β亞基的結構極相像，兩者的多肽次序已完全清楚。α亞基有22個片斷，1～9及12～19片斷有高度同源，稱重復單位，每位重復單位有106個多肽；第11、20、22片斷同源性較差；第10及22片斷有150個多肽。如用胰蛋白酶酯化，可產生5個區，即αⅠ～αⅤ。許多遺傳性溶血病，變異多集中在αⅠ區。β亞基由19個重復單位組成，用胰蛋白酶酯化，可分4個區，稱βⅠ～βⅣ。C端有4個乙酸化部位，可被酪蛋白激酶乙酸化。αβ亞基扭曲在一起成麻花狀，產生二聚體，二聚體再以頭-頭相連產生四聚體，紅細胞膜上多以四聚體方式存在。在0℃下提取的收縮蛋白多為四聚體（約占90%），少量二聚體；而在37℃、ATP存在下，四聚體易解離成二聚體。在電鏡下觀察，還可見八聚體或寡聚體。α和β亞基的尾部（α亞基的C-末端，β亞基的N-末端）可與區帶5、4.1蛋白連結。α亞基上有鈣調蛋白及SH3結合區。β亞基上有2.1蛋白連結部位和乙酸化部位，通過2.1蛋白還可與帶3蛋白連結。
二、在區帶2～3之間可見多條小帶，分別名2.1…2.5等蛋白。2.1蛋白又稱“錨蛋白”（），分子量為200kD，一分子2.1蛋白可與一個收縮蛋白四聚體結合。2.1蛋白可分三部份：一部份是N-末端區，分子量為90kD，有與區帶3蛋白結合部位；中間部份為62kD，有與收縮蛋白結合位點；C-末端為55kD，此區又稱可變區或調節區。實驗發覺2.2及2.3蛋白可與2.1蛋白的抗原發生反應，推斷它們的側鏈部份是一樣的，有可能是2.1蛋白的變異體。
三、區帶3蛋白是貫串膜脂單層的內在蛋白，多以二聚體方式存在，分子量約為93kD。它與水及陰離子（Cl-，HCO3-）運轉有關，所以又稱為“陰離子通道”。物理組成剖析，它是糖蛋白，大概含5%～8%的糖（半乳糖、乙酰胺基獼猴桃糖、巖藻糖、甘露糖、乙酰胺基半乳糖）。用胰糜蛋白酶酯化帶3蛋白，可將其分為三部份：膜兩側近血清面（C-末端），富含大量糖；跨膜區，肽鏈多由疏水多肽組成，穿過膜14次，緊靠膜外側含有賴谷氨酸殘基，帶正電荷，可能即是轉運陰離子的部位，HCO3-與Cl-交換，運轉速率極快，每秒可運轉1010～1011個分子；第三段塞入胞質區（N-末端），這一段氨基酸很活躍，有大量堿性多肽殘基，可與血紅蛋白（Hb）、3-乙酸甘油醛酯化酶（G-3-PD）、醛縮酶、區帶4.1、4.2及收縮蛋白等許多蛋白結合。帶3蛋白其運轉特性是單向的，依生理條件而異，借此來維持離子平衡。
四、區帶4蛋白坐落紅細胞膜外側，在電泳圖譜中可分為幾條小帶，分別名為4.1、4.2…4.5蛋白等。
1）4.1蛋白：由兩個亞基組成，分別名為4.1a（80kD）和4.1b（78kD）。4.1a/4.1b在正常紅細胞中是有一定比值的。用凝乳蛋白酶處理，可將蛋白分為四個區，第一區（N-末端）是30kD的片斷，含有半胱谷氨酸，糖基化及乙酸化部位均在此，近來報導在此區還可與PICLn蛋白結合。PICLn是ICLn基因編碼的蛋白，分子量約26kD，依賴Cl-的變化，調節細胞容積（cellvolum）及形態；第二區是16kD；第三區是10kD，有與收縮蛋白結合的位點；第四區（C-末端）是可變區。4.1a與4.1b的第1～第3區極相像，只是在第四區有差別，4.1a是24kD，4.1b是22kD，兩者只差幾十個多肽殘基。現有4個新基因4.1R；4.1G；4.1N及4.1B。它們所抒發的蛋白4.1R；4.1G；4.1N及4.1B分別存在不同的細胞及組織，在紅細胞膜上只有4.1R蛋白。
2）4.2蛋白：分子量約為72kD，在膜內多以寡聚體方式存在，可與帶3蛋白、2.1及4.1蛋白結合，以穩定2.1蛋白與帶3蛋白的結合。臺灣剖析一例4.2蛋白缺位的病人，因為在142編碼部位有點突變，造成GTC弄成ACT。這些病人帶3蛋白顯著降低，進一步說明4.2與帶3蛋白的結合。
3）4.9蛋白（）：是新發覺的一種蛋白，有3個亞基：一個52kD，兩個48kD。在堿液中以二硫鍵交聯產生二聚體，在電鏡下可見三個環結構，可與區帶3蛋白結合，極易被cAMP-依賴的激酶、Ca2+激活的激酶及蛋白激酶C乙酸化。可能以乙酸化及脫乙酸化調節結構變化。
4）P55蛋白：是分子量為55的蛋白，因為分子量與4.9接近，在SDS-PAGE中在4.9的位置。過去不了解，近來其蛋白結構已清楚，富含PDZ（PSD-95/discslarge/ZO-1）結構域，SH3及GUK（like）結構域。現已發覺許多與P55相類似的蛋白，已成為MAGUK（）家族。P55與棕櫚酸結合，進而依賴脂肪酸插入質膜。P55在紅細胞膜上不是單獨存在，它與4.1蛋白、血型糖蛋白C產生聚體，維持膜的穩定性。4.1蛋白缺位，會造成P55的遺失。已知在P55甲基端的30個多肽的地方與4.1蛋白結合。
五、區帶5蛋白即肌動蛋白（actin），分子量為45kD，結構與胸肌中提取的肌動蛋白極為相像。紅細胞的肌動蛋白有兩種方式：一種是纖維狀（），由12～14個肌動蛋白聚合而成，約長7nm，在電鏡下可見長的纖維；另一種是球形（）。肌動蛋白與收縮蛋白結合時是球形，與質膜相連時是纖維狀的。
在此區內還有一個蛋白稱原肌球調節蛋白（），分子量為43kD。它是原肌球蛋白與肌動蛋白結合的產物，可穩定原肌球蛋白與肌動蛋白產生的微絲，可能與細胞分化及細胞形態發生有關，但還有待進一步否認。
六、區帶6蛋白坐落紅細胞膜外側，分子量為35kD，具有3-乙酸甘油醛酯化酶活性。
七、區帶7蛋白分子量為29kD，有人覺得它似肌鈣蛋白，也有人覺得它有Ca2+-ATP酶活性。與此分子量很相仿的還有一個蛋白稱原肌球蛋白（）。因為它分子量與區帶7蛋白接近，在中與帶7同區。但不是同一個蛋白。它有兩個亞基，分子量為29kD及27kD。每位紅細胞有7萬～8萬個分子。每位分子原肌球蛋白可與6～7個肌動蛋白單體結合。由肌動蛋白組成的纖維狀肌動蛋白，約有33～38nm，相當于12～14個肌動蛋白單體，其寬度剛好與肌球蛋白二聚體的厚度相像，所以提出原肌球蛋白是禁錮肌動蛋白的，以保證它的生理功能。
近來報導在紅細胞膜上又找到一個蛋白稱口蛋白（），分子量為31kD，與區帶7相仿，稱7.2b蛋白，可能與離子通透有關。7.2b它還有兩個同型物，SLP-1、SLP-2（like-1，2），SLP-1存于非紅系細胞，SLP-2存在于成熟紅細胞膜上，可與膜內在蛋白及骨架蛋白結合，以調節離子轉運。
八、加合蛋白（）加合蛋白是由2個為100kD和105kD的亞基組成，電鏡下呈不規則盤狀，厚5.4nm，半徑為12.4nm。每位紅細胞有3萬個分子。加合蛋白與收縮蛋白及肌動蛋白復合體結合，在其亞基上有與鈣調蛋白的結合點，在Ca2+存在下，可與鈣調蛋白產生Ca2+-鈣調蛋白-加合蛋白復合體，使收縮蛋白與肌動蛋白結合減小。因而，加合蛋白通過Ca2+和鈣調蛋白影響骨架穩定性，進而影響紅細胞的形態。
九、若將紅細胞膜SDS-PAGE用過碘酸-雪夫試劑（PAS）染色，可見四個區帶，稱：GPA（或稱PAS1）、GPB（PAS2）、GPC（PAS3）及GPD（PAS4），合稱血型糖蛋白（，GP）。因為它們含有涎酸（Acid），所以又稱涎糖蛋白（），近來發覺一個GPE，與GPA相像（下表）。
GPA：分子量36kD，含有糖，蛋白質分子量只有～14kD，結構分3個區：胞外區，1-17個多肽，有15個0-鞣質鍵的4碳糖及一個富含大量唾液酸的多糖，是紅細胞表面帶負電荷的主要來源，在避免紅細胞互相集聚及血管壁的攣縮中起重要作用。此部位也是MN血型抗體的攜帶區。如第一位是谷氨酸，第5位是吡啶是M型；第一位是亮谷氨酸、第5位是絲氨酸是N型。膜內區從72～100多肽與脂單層的PS及PI相連。伸向胞質的部份從101～131個多肽，功能還不清楚。GPB：分子量20kD。從基因結構剖析，GPA富含7個外顯子，除1，7不抒發外，2到6都抒發。GPB與GPA很相像，只是沒有外顯子3及6。GPE：分子量6kD，基因結構與GPA相像，只有外顯子2及5，并在2，5之間插入一個小片斷。GPC：分子量32kD細胞膜結構，蛋白部份只有14kD，其他都是糖，有12個0-鞣質鍵，1個N-鞣質鍵。N-末端1～57位多肽，膜內區58～81位多肽，C末端82～128位多肽。在第48位處有Ge血型。GPD：分子量23kD，蛋白部份為11kD。有6個0-鞣質鍵，無N-鞣質鍵，從基因結構剖析，GPC有4個外顯子細胞膜結構，GPD比它少第1個外顯子。
血型糖蛋白的命名及性質
膜酶
紅細胞膜的酶可分為兩大類：一類坐落膜上，胞質內不存在，如核酸代謝酶類（腺苷酸環化酶等）、糖代謝酶類、ATP酶（Na+，K+-ATP酶、Ca2+，Mg2+-ATP酶）、蛋白激酶及甲基組胺等；另一類在膜與胞質中均存在，如個別乙酸酶類（堿性乙酸酶、2，3-二乙酸甘油酸乙酸酶等）、葡萄糖代謝酶類（3-乙酸甘油醛酯化酶、乳酸酯化酶等）、谷胱甘肽代謝酶類（蘆丁還原酶、谷胱甘肽二溴化物酶）。以上兩大類酶不能迥然分開，因為處理紅細胞的方式不同，可使酶喪失本性，發生集聚或解聚，會得到不同的結果。
膜糖
紅細胞膜上的脂類好多，有半乳糖、甘露糖、巖藻糖、葡萄糖和唾液酸，濃度較多的有甲基半乳糖胺和N-甲基神經谷氨酸，這種糖多存在于伸展在膜外肽鏈上的多官能團糖鏈中，有多種功能，如抗體性（血型抗體參見下邊）、受體反應、信息傳遞等均與糖蛋白的糖鏈有關。